Colunistas

Os segredos do proteinograma

 

PROF. DR. PAULO CESAR NAOUM

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O Projeto Genoma Humano revelou que a nossa espécie tem cerca de 25 mil genes e se você imaginar que cada grupo de genes, por exemplo, os genes tipo beta da globina que é composto por quatro genes específicos: beta, épsilon, delta e gama, é possível admitir que somos formados por mais ou menos 100 mil proteínas e enzimas diferentes.
Através da eletroforese de proteínas plasmáticas ou séricas de alta resolução, por exemplo, é possível identificar pelo menos 22 diferentes proteínas que circulam em nosso sangue. Entretanto, os métodos usados em rotina laboratorial as agrupam em seis frações compostas por grupos de proteínas: pré-albumina, albumina, alfa-1 globulina (4 proteínas), alfa-2 globulina (7 proteínas), beta globulina (3 proteínas) e gama globulinas (6 proteínas). O significado clínico de elevações e diminuições das seis frações acima citadas depende do grau de conhecimento do médico e da qualidade da eletroforese realizada no laboratório.
Eu me recordo vivamente quando e eletroforese de proteínas chegou aos laboratórios nos anos 60. Os equipamentos eram sofisticados como os primeiros computadores de rolo. Eram grandes, demoravam 12 horas para separar as frações em papel de filtro (ainda não existia o acetato de celulose e nem a agarose), a coloração e a descoloração duravam algo em torno de uma a duas horas, e a leitura em densitômetro necessitava que o papel de filtro com as frações coradas fosse mergulhado num óleo para torna-las transparentes, na verdade, translúcidas. O marketing da época mostrava alterações de frações relacionadas com patologias, por exemplo, a diminuição de albumina associada com elevações de alfa-1 e alfa-2 globulinas era indicativa de processo inflamatório agudo – patologia muito comum na época de poucos recursos farmacológicos.
Acontece que a maioria dos laboratórios que se dispuseram a realizar esta análise tinha dificuldade em obter resultados com sensibilidade e reprodutibilidade, e assim, nem sempre ocorria a relação entre a suspeita clínica da patologia do paciente com os valores das frações de proteínas plasmáticas ou sérica liberados pelo laboratório. Dessa forma, a eletroforese de proteínas foi sendo preterida e substituída por outros testes bioquímicos e imunológicos. Mas, ao retornar nos anos 90 com tecnologias modernas compostas por equipamentos de alta eficiência resolutiva, meios rápidos para fracionar proteínas e plataforma computacional de resultados e registros, a eletroforese passou a ser uma grande aliada para o diagnóstico médico, notadamente em exames de controle, ou check-up, usualmente solicitados para pessoas acima de 40 anos de idade.
Quatro exemplos simples de resultados de eletroforeses plasmáticas ou séricas garantem o prestígio atual do proteinograma; primeiro: diminuição de alfa-1 globulina pode supor ausência da enzima alfa-1 antitripsina, situação desencadeante de enfisema pulmonar em fumantes; segundo: fusão das frações beta-gama globulinas é indicativo de cirrose hepática; terceiro: o aparecimento de uma segunda fração de beta globulina (Beta-2) é indicativo da elevação do complemento C3, comum em processos inflamatórios; e quarto: elevação monoclonal de gama globulina sugere início da doença mieloma múltiplo ou macroglobulinemia. Porém, para aqueles que entendem de bioquímica clínica, o proteinograma é um tesouro de inesgotáveis informações.

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